Biophysiker haben Strukturänderungen eines photosynthetischen Proteins in vier Dimensionen nachgewiesen

SFB 1078 Biophysik

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Die Wissenschaftler des Sonderforschungsbereichs1078 "Proteinfunktion durch Protonierungsdynamik“ konnten belegen, dass sich die Struktur lichtaktiver Proteine bei Lichteinwirkung grundlegend verändert. Mithilfe eines Freie-Elektronen-Lasers und der Femtosekunden-Lasersysteme ist es ihnen gelungen zu zeigen, dass Molekül Retinal (das photosensitive Zentrum des Proteins) nach Aufnahme eines Photons seine Struktur von der gestreckten all-trans- hin zu einer gebogenen 13-cis-Konfiguration verändert. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift „Nature Communications“ veröffentlicht.

News vom 01.08.2019

Der Versuch fand im Rahmen einer interdisziplinären Zusammenarbeit mit der Abteilung Biomolekulare Mechanismen des Max-Planck-Instituts für medizinische Forschung statt und wurde von Prof. Dr. Ilme Schlichting geleitet.

Die Arbeitsgruppe von Dr. Ramona Schlesinger stellte für das Experiment die außerordentlich großen Mengen an gereinigtem Membranprotein zur Verfügung. Elektronische und Schwingungs-Übergänge wurden von der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Karsten Heyne in Femtosekunden-Experimenten untersucht. Die Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Joachim Heberle trug durch ihre spektroskopische Expertise zum Gelingen dieses äußerst komplexen Experiments bei.

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