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Nature-Artikel über Huc veröffentlicht

Die kryo-elektronenmikroskopische Struktur der [NiFe]-Hydrogenase Huc wurde ermittelt und auf 1,52 Å Auflösung verfeinert. Huc ist ein hocheffizientes, O2-unempfindliches Enzym, das die Oxidation von atmosphärischem H2 mit der Reduktion des respiratorischen Elektronenüberträgers Menachinon verbindet. Huc nutzt enge hydrophobe Gaskanäle, um selektiv atmosphärisches H2 zu binden und O2 vom aktiven Zentrum fernzuhalten. Darüber hinaus modulieren 3 [3Fe-4S]-Cluster die Eigenschaften des Enzyms, so dass die Oxidation von atmosphärischem H2 energetisch vorteilhaft ist.

Die katalytischen Untereinheiten von Huc bilden einen 833 kDa schweren Komplex aus 8 Untereinheiten, gruppiert um einen membranassoziierten Stiel, der Menachinon über 94 Å transportiert und reduziert. Diese Ergebnisse liefern die mechanistische Grundlage für den biogeochemisch und ökologisch wichtigen Prozess der atmosphärischen H2-Oxidation, decken einen Modus der Energiekopplung auf, der vom weiträumigen Menachinon-Transport abhängt, und ebnen den Weg für die Entwicklung von Katalysatoren, die H2 in der Umgebungsluft oxidieren.

News vom 14.03.2023

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