Die kryo-elektronenmikroskopische Struktur der [NiFe]-Hydrogenase Huc wurde ermittelt und auf 1,52 Å Auflösung verfeinert. Huc ist ein hocheffizientes, O₂-unempfindliches Enzym, das die Oxidation von atmosphärischem H2 mit der Reduktion des respiratorischen Elektronenüberträgers Menachinon verbindet. Huc nutzt enge hydrophobe Gaskanäle, um selektiv atmosphärisches H₂ zu binden und O₂ vom aktiven Zentrum fernzuhalten. Darüber hinaus modulieren 3 [3Fe-4S]-Cluster die Eigenschaften des Enzyms, so dass die Oxidation von atmosphärischem H₂ energetisch vorteilhaft ist.

Die katalytischen Untereinheiten von Huc bilden einen 833 kDa schweren Komplex aus 8 Untereinheiten, gruppiert um einen membranassoziierten Stiel, der Menachinon über 94 Å transportiert und reduziert. Diese Ergebnisse liefern die mechanistische Grundlage für den biogeochemisch und ökologisch wichtigen Prozess der atmosphärischen H₂-Oxidation, decken einen Modus der Energiekopplung auf, der vom weiträumigen Menachinon-Transport abhängt, und ebnen den Weg für die Entwicklung von Katalysatoren, die H₂ in der Umgebungsluft oxidieren.