Springe direkt zu Inhalt

Forschung

Die folgende Zusammenfassung bietet einen kompakten Überblick über unsere aktuellen Forschungsaktivitäten. Weitere Details können unseren Publikationen entnommen werde.

Gegenstand der Forschung

Abbildung 1: Struktur einer [NiFe] Hydrogenase.

Abbildung 1: Struktur einer [NiFe] Hydrogenase.

Abbildung 2: Struktur, IR-Absorptionsspektrum und Ligandenschwingungen des aktiven Zentrums einer [NiFe] Hydrogenase.

Abbildung 2: Struktur, IR-Absorptionsspektrum und Ligandenschwingungen des aktiven Zentrums einer [NiFe] Hydrogenase.

Unsere Forschung widmet sich vor allem bioanorganischen Katalysatoren, d.h. Metalloenzymen and verwandten bioinspirierten Übergangsmetall-Systemen. Insbesondere sind wir an Hydrogenasen interessiert – komplexen und phylogenetisch alten Enzymen, die aus mehreren Untereinheiten bestehen und eine Vielzahl von Metallzentren enthalten (siehe Abbildung 1). Diese biologischen Makromoleküle katalysieren die reversible Spaltung von molekularem Wasserstoff (H2) in Protonen und Elektronen, üblicherweise mittels ausgeklügelter zweikerniger aktiver Zentren (siehe Abbildung 2).

Einerseits stellt H2 einen vollständig sauberen Brennstoff dar, der bei der Reaktion mit Sauerstoff große Mengen Energie, aber keine Treibhausgase freisetzt. Andererseits ist die H–H Bindung von bemerkenswerter Stärke und komplett unpolar, wodurch die Aktivierung und Spaltung von H2 eine erhebliche Herausforderung darstellt. Aus diesem Grunde sind Hydrogenasen als wertvolle Biokatalysatoren anzusehen, die sowohl für die grundlegende als auch die angewandte Katalyseforschung relevant sind. In diesem Zusammenhang können sie als Haupakteure in vielfältigen biotechnologischen Anwendungen sowie als Vorlagen für das bioinspirierte Design H2-umwandelnder Katalysatoren dienen. Darüber hinaus weisen Hydrogenasen ein komplexes Zusammenspiel von Metallzentren und Proteinmatrix sowie chemischen und nicht-chemischen Reaktionsschritten auf, wodurch sie als wertvolle Modellsysteme zum fundamentalen katalytischen Verständnis von Metalloenzymen beitragen und Unterschiede zu synthetischen Analoga aufzeigen können.

Methodik

Abbildung 3: Nichtlineare IR-Spektroskopie von [NiFe] Hydrogenasen. (A) Bindungseigenschaften und Energiedissipation. (B) Ultraschnelle Gleichgewichtsdynamik und Kohärenzphänomene. (C) Energieaustausch und Schwingungskopplung (2D-IR).

Abbildung 3: Nichtlineare IR-Spektroskopie von [NiFe] Hydrogenasen. (A) Bindungseigenschaften und Energiedissipation. (B) Ultraschnelle Gleichgewichtsdynamik und Kohärenzphänomene. (C) Energieaustausch und Schwingungskopplung (2D-IR).

Um aufzuklären, wie die bemerkenswerten funktionellen Eigenschaften von Hydrogenasen und anderen Metalloenzymen durch deren Strukturen bestimmt werden, nutzen wir einen integralen Ansatz von modernen spektroskopischen und theoretischen Methoden. Im Allgemeinen sind wir hierbei bemüht, all jene Größen zu messen, die über Messungen zugänglich sind, und theoretische Methoden vor allem für die Berechnungen von Eigenschaften einzusetzen, die experimentell nicht oder nur schwer abfragbar sind. Darüber hinaus verknüpfen wir auch beide Ansätze, um experimentelle Daten durch Simulationen besser zu verstehen.

Ein besonderes Augenmerk liegt hierbei auf spektroskopischen Techniken, die Molekülschwingungen detektieren können, vor allem fortgeschrittenen Infrarot (IR)-spektroskopischen Methoden. Molekülschwingungen sind von der Art der Atome in einer chemischen Verbindung sowie deren Verknüpfung abhängig. Somit gewähren schwingungsspektroskopische Techniken detaillierte Einblicke in die elektronische Struktur und Kernkonfiguration verschiedenster molekularer Systeme.

Im Gegensatz zu vielen anderen experimentellen Techniken erlaubt die IR Spektroskopie, derartige Informationen unter biologisch relevanten oder operando Bedingungen zu erlangen, ohne die Probe zu beschädigen. Durch das Vorhandensein zweiatomiger Liganden mit stark lokalisierten, energetisch separierten und struktursensitiven Valenzschwingungen ist diese Technik auch in besonderem Maße für die Charakterisierung von Hydrogenasen geeignet (siehe Abbildung 2). Während die konventionelle IR Absorptionsspektroskopie bereits seit Jahrzehnten auf diese Enzyme angewandt wird, ist es uns erst kürzlich gelungen, ultraschnelle und zweidimensionale (2D) IR-Techniken als neue Methoden in die Hydrogenase-Forschung einzuführen. Diese nichtlinearen Techniken bieten unter anderem de novo Einblicke in Bindungseigenschaften, intramolekulare Interaktionen und ultraschnelle Gleichgewichtsdynamik.

Zielstellung

Derzeit konzentriert sich unsere Forschung auf drei Aspekte. Erstens beabsichtigen wir, nichtlineare IR-Techniken und unsere neuentwickelten Anwendungsstrategien fest in die aktuelle Hydrogenase-Forschung zu integrieren, um offenen Frage zur Struktur, Funktion und Dynamik zu beantworten. Darüber hinaus beabsichtigen wir, diese Methodik auch für die Erforschung weiterer Metalloenzyme und anderer katalytischer Systeme zu adaptieren. Schlussendlich streben wir eine Erweiterung unseres experimentellen und theoretischen Ansatzes an, um ein vollständiges Bild von Reaktions- und Gleichgewichtsdynamiken in der Metalloenyzmkatalyse sowie ein vollständiges Verständnis aller experimenteller Observablen zu erlangen. Bei Interesse an einer Zusammenarbeit – ob als Student, Mitarbeiter oder Kooperationspartner – freuen wir uns immer über Anfragen.

.

Schlagwörter

  • 2D-IR Spektroskopie
  • Bioanorganische Katalyse
  • Experimentelle und theoretische Biophysik
  • Hydrogenasen
  • Infrarot-Spektroskopie
  • IR Spektroskopie
  • Mehrdimensionale Spektroskopie
  • Metalloenzyme
  • Schwingungsspektroskopie
  • Ultrakurzzeitspektroskopie
  • Ultraschnelle Dynamik in der Katalyse
  • Wasserstoff